1. aut = "Shiou-Ru Tzeng"
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Artículo:

Dynamic activation of an allosteric regulatory protein.

Autor:

Shiou-Ru Tzeng

Kalodimos, Charalampos G..

Página:

368

Publicación:

Nature

Volúmen:

462

Número:

7271

Periodo:

19 noviembre 2009

ISSN:

00280836

SrcID:

00280836-2009-11-19.txt

  • Documento número 617125
  • Actualizado el martes, 10 de julio de 2018 10:23:10 a. m.
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Artículo:

Dynamic activation of an allosteric regulatory protein.

Autor:

Shiou-Ru Tzeng

Kalodimos, Charalampos G..

Página:

368

Publicación:

Nature

Volúmen:

462

Número:

7271

Periodo:

19 noviembre 2009

ISSN:

00280836

SrcID:

00280836-2009-11-19.txt

  • Documento número 306120
  • Actualizado el martes, 23 de mayo de 2017 03:58:07 p. m.
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Artículo:

Protein activity regulation by conformational entropy

Autor:

Shiou-Ru Tzeng & Charalampos G. Kalodimos

Resumen:

Some variants of the bacterial gene regulator CAP show marked differences in their affinity for DNA despite identical DNA-binding interfaces; NMR spectroscopy experiments now show that DNA binding is determined by the proteins’ internal dynamics over a broad range of timescales in a manner that cannot be predicted from the proteins’ ground-state structures.

Página:

236

Sección:

Letters

Publicación:

Nature

Volúmen:

488

Número:

7410

Periodo:

9 agosto 2012

ISSN:

00280836

SrcID:

00280836-2012-08-09.txt

  • Documento número 312960
  • Actualizado el martes, 23 de mayo de 2017 03:58:50 p. m.
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Artículo:

Dynamic activation of an allosteric regulatory protein.

Autor:

Shiou-Ru Tzeng

Kalodimos, Charalampos G..

Página:

368

Publicación:

Nature

Volúmen:

462

Número:

7271

Periodo:

19 noviembre 2009

ISSN:

00280836

SrcID:

00280836-2009-11-19.txt

  • Documento número 1204989
  • Actualizado el martes, 10 de julio de 2018 11:33:47 a. m.
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Artículo:

Protein activity regulation by conformational entropy

Autor:

Shiou-Ru Tzeng & Charalampos G. Kalodimos

Resumen:

Some variants of the bacterial gene regulator CAP show marked differences in their affinity for DNA despite identical DNA-binding interfaces; NMR spectroscopy experiments now show that DNA binding is determined by the proteins’ internal dynamics over a broad range of timescales in a manner that cannot be predicted from the proteins’ ground-state structures.

Página:

236

Sección:

Letters

Publicación:

Nature

Volúmen:

488

Número:

7410

Periodo:

9 agosto 2012

ISSN:

00280836

SrcID:

00280836-2012-08-09.txt

  • Documento número 1211829
  • Actualizado el martes, 10 de julio de 2018 11:34:40 a. m.
  • Creado el martes, 10 de julio de 2018 11:34:40 a. m.
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