- aut = "Shiou-Ru Tzeng"
- Artículo:
Dynamic activation of an allosteric regulatory protein.
- Autor:
Shiou-Ru Tzeng
Kalodimos, Charalampos G..
- Página:
368
- Publicación:
Nature
- Volúmen:
462
- Número:
7271
- Periodo:
19 noviembre 2009
- ISSN:
00280836
- SrcID:
00280836-2009-11-19.txt
- Documento número 617125
- Actualizado el martes, 10 de julio de 2018 10:23:10 a. m.
- Creado el martes, 10 de julio de 2018 10:23:10 a. m.
- Enlace directo
- Artículo:
Dynamic activation of an allosteric regulatory protein.
- Autor:
Shiou-Ru Tzeng
Kalodimos, Charalampos G..
- Página:
368
- Publicación:
Nature
- Volúmen:
462
- Número:
7271
- Periodo:
19 noviembre 2009
- ISSN:
00280836
- SrcID:
00280836-2009-11-19.txt
- Documento número 306120
- Actualizado el martes, 23 de mayo de 2017 03:58:07 p. m.
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- Enlace directo
- Artículo:
Protein activity regulation by conformational entropy
- Autor:
Shiou-Ru Tzeng & Charalampos G. Kalodimos
- Resumen:
Some variants of the bacterial gene regulator CAP show marked differences in their affinity for DNA despite identical DNA-binding interfaces; NMR spectroscopy experiments now show that DNA binding is determined by the proteins’ internal dynamics over a broad range of timescales in a manner that cannot be predicted from the proteins’ ground-state structures.
- Página:
236
- Sección:
Letters
- Publicación:
Nature
- Volúmen:
488
- Número:
7410
- Periodo:
9 agosto 2012
- ISSN:
00280836
- SrcID:
00280836-2012-08-09.txt
- Documento número 312960
- Actualizado el martes, 23 de mayo de 2017 03:58:50 p. m.
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- Enlace directo
- Artículo:
Dynamic activation of an allosteric regulatory protein.
- Autor:
Shiou-Ru Tzeng
Kalodimos, Charalampos G..
- Página:
368
- Publicación:
Nature
- Volúmen:
462
- Número:
7271
- Periodo:
19 noviembre 2009
- ISSN:
00280836
- SrcID:
00280836-2009-11-19.txt
- Documento número 1204989
- Actualizado el martes, 10 de julio de 2018 11:33:47 a. m.
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- Enlace directo
- Artículo:
Protein activity regulation by conformational entropy
- Autor:
Shiou-Ru Tzeng & Charalampos G. Kalodimos
- Resumen:
Some variants of the bacterial gene regulator CAP show marked differences in their affinity for DNA despite identical DNA-binding interfaces; NMR spectroscopy experiments now show that DNA binding is determined by the proteins’ internal dynamics over a broad range of timescales in a manner that cannot be predicted from the proteins’ ground-state structures.
- Página:
236
- Sección:
Letters
- Publicación:
Nature
- Volúmen:
488
- Número:
7410
- Periodo:
9 agosto 2012
- ISSN:
00280836
- SrcID:
00280836-2012-08-09.txt
- Documento número 1211829
- Actualizado el martes, 10 de julio de 2018 11:34:40 a. m.
- Creado el martes, 10 de julio de 2018 11:34:40 a. m.
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